Гемоглобин (Hb) (от гемо... и лат. globus — шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных гемоглобин свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках — эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса гемоглобина, включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме — до 3000000. По химической природе гемоглобин — сложный белок — хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина — гема. У высших животных и человека гемоглобин состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (α-цепи), два других — по 146 остатков (β-цепи).

Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 — гемоглобин; 2 — оксигемоглобин; 3 — карбоксигемоглобин; 4 — метгемоглобин: B, C, D, E, F, G — основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.

Спектры поглощения гемоглобина и его соединений.

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в α-цепи и на 92-м месте в β-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или другие группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и другими нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (αβ) и частично α- и β-мономеров. Пространственная структура молекулы гемоглобина изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

Последовательность расположения аминокислот в α- и β-цепях гемоглобина ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле гемоглобина все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., гемоглобин соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный гемоглобин — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (около 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на гемоглобин и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5—20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к гемоглобину и диссоциация оксигемоглобина на гемоглобин и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы гемоглобина, а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O2 и другие свойства гемоглобина: оксигенированный гемоглобин — в 70 раз более сильная кислота, чем гемоглобин. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у гемоглобина — один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного гемоглобина — два максимума при 578 и 540 ммк. Гемоглобин способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на гемоглобин и CO2.

Количество гемоглобина в крови человека — в среднем 13—16 г% (или 78%—96% по Сали); у женщин гемоглобин несколько меньше, чем у мужчин. Свойства гемоглобина меняются в онтогенезе. Поэтому различают гемоглобин эмбриональный, гемоглобин — плода (foetus) — HbF, гемоглобин взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у гемоглобина плода выше, чем у гемоглобина взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества гемоглобина в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество гемоглобина определяют специальными приборами — гемометрами.

При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) гемоглобины, отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или β-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных гемоглобинов. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен гемоглобин, в β-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных гемоглобинов резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства гемоглобина могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные гемоглобина не способны переносить кислород. Гемоглобины различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. гемоглобина, освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов.

В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин — миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам гемоглобина (мономерам). Аналоги гемоглобина обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).

Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.

Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.

Схематическое изображение пространственной структуры гемоглобина: голубым цветом обозначены β-цепи, синим – α-цепи, молекулы гема – красные диски.

Схематическое изображение пространственной структуры гемоглобина.

Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303—23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188—97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73—222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977—1042.